Kister, J.
VIAF ID: 288075069 ( Personal )
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- 200 _ | ‡a Kister ‡b J.
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Works
Title | Sources |
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Autoradiogrammes de bulbes olfactifs en 3d. 1987. [JOURDAN F.] [cote = 00000724] | |
Diphosphoglycerate mutate en 3 dimensions. 1990. [U91 - CRETEIL] [cote = 00000140] | |
Experiments in chess | |
Graphisme interactif (logiciel manosk). Uteroglobuline (protéine). 1989. [MORNON J.P. - UNIVERSITE DE JUSSIEU] [cote = 00000138] | |
Hélice d'ADN vue selon son axe. Les carbones sont en orange, les oxygènes en bleu, les azotes en rouge, les hydrogènes en blanc et les phosphores en violet. 1993. [DEPARDIEU M. - U275] [cote = 00006694] | |
Kyste de pneumocystis carinii. Représentation tridimensionnelle du stade de p. Carinii d'un petit trophozoite observée dans les alvéoles pulmonaires d'un lapin. Description : le noyau est en rouge, le réticulum endoplasmique en jaune, la saccu | |
La mise au point d'un sang artificiel vise surtout à obtenir une solution d'hémoglobine ayant une capacité à fixer et à décharger l'oxygène proche de celle du sang. Il faut pour cela parvenir à une hémoglobine suffisamment stable pour res | |
Modèle atomique du complexe antigène-anticorps. La chaîne legère (jaune). La chaîne lourde (bleu). Le lysozyme (vert) dont le résidu, gln 121, est en rouge. Vue frontale des interfaces antigène-anticorps. Les résidus impliques dans les con | |
Modèle de récepteur 5HT1A adapte au pharmacophore agoniste. Un tel modèle est obtenu par superposition à l'aide d'un système de visualisation d'une série de molécules actives et inactives appartenant à des séries chimiques différentes. 1 | |
Modélisation de peptide (fragment de l'antigène en violet) loge dans la poche de l'antigène majeur d'histocompatibilité (cmh en jaune). Structure en 3 dimensions. Antigène HLA-A2. 1993. [CLAVERIE J.M. - U277] [cote = 00005922] | |
Modélisation du pont peptidique d'une cellule T (TCR). - en bleu : le récepteur. En rouge : le peptide. En jaune : la molécule cmh. - une molécule du cmh (antigène HLA-A2) peut donc complexer un sous ensemble de peptides dotes de certaines ca | |
Modélisations de molécules et structures en trois D] | |
Reconstitution d'un bulbe olfactif de rat en 3 dimensions. En sombre les parties excitées par une odeur (2 déoxyglucose).[JOURDAN F. ] [cote = 00000332] | |
Reconstitution par ordinateur de la localisation des sites de liaison d'un agoniste tritie de la cholécystokinine dans le cerveau de rat. Chaque coupe de tissu est marquée par le ligand puis les différentes coupes (épaisseur 25Ám) sont empilé | |
Reconstruction en 3 dimensions à partir d'une série de coupes de thyroïde acquises au microscope confocal. 1991. [KAHN E. - U66] [cote = 00000301] | |
Reconstruction en 3d de noyaux hépatiques obtenue par microscopie confocale laser. 1990. [U263] [cote = 00002580] | |
Reconstruction en trois dimensions osseuse à partir d'un examen scanner de la jonction entre les vertebres cervicales et la base de la tête. 1992. [U335 - RENNES] [cote = 00005482] | |
La reconstruction en trois dimensions permet de simuler l'irradiation d'une lésion (en bleu au milieu de la tête) avec ce robot, la tête du patient étant à l'intérieur d'un cadre de stéréotaxie avec ses repères en jaune. Les faisceaux d'i | |
Rénine. 1987. [MORNON J.P. - U36] [cote = 00003558] | |
[sans légende]. [cote = 00011641] | |
Simulation architecturale en 3d de l'épithélium normal. 1991. [U263] [cote = 00003520] | |
Structure du ru-486. Dessinée par calculateur chez roussel uclaf. 1989. [INSERM - ROUSSEL UCLAF] [cote = 00000315] | |
Structure moléculaire d'une enzyme voisine de l'enkephalinase du cerveau qui catalyse la destruction des enkephalines. Le site actif est ici occupe par un analogue du substrat (en jaune). 1987. [ROQUES B. - U266] [cote = 00003567] | |
Structure tertiaire de l'hémoglobine formée par quatre chaînes polypeptidiques identiques deux à deux : les chaînes alpha sont en rouge et bleu, les chaînes beta en vert et jaune. - on remarquera la symétrie quasi parfaite de cette protéin | |
Superposition de la structure tertiaire de la phosphofructokinase (pfk) de escherichia coli (en rouge), dont on connait la structure en trois dimensions déterminée par cristallographie à rayons x, et de la structure tertiaire d'une pfk de levur | |
Surface polygonale lissée de l'heme du cytochrome C3 colorée selon la polarité locale de la molécule. - bleu : polarité positive -> bleu ciel -> vert : polarité nulle -> jaune -> rouge -> polarité négative. 1993. [MARTIN J.L./LAMBRY J.C. - | |
Tête reconstituée en 3 dimensions. 1992. [DEPARDIEU M. - PHOTOTHEQUE INSERM] [cote = 00005267] | |
Utilisation d'un mode de représentation en "fil de fer" pour la molécule d'hémoglobine en présence d'un effecteur allostérique, l'IHP (inositol hexaphosphate). Les acides amines polaires constituant le site de fixation de l'IHP sont représen | |
Visualisation d'un cycle de marche (analyse cinematique du mouvement). 1995. [DARMANA R. - U305] [cote = 00010023] | |
Vue de l'heme de l'hémoglobine et de quelques acides amines proches. Les azotes sont en rouge, l'atome de fer en bleu, les carbones en gris, les oxygènes en bleu foncé. Le ligand (co) est représenté avant et après la dissociation (sphères v | |
Vue du cytochrome C3 où l'on fait apparaitre la surface d'accessibilité à l'eau (surface de Connolly). Ce mode de représentation permet d'identifier facilement les cavités de la protéine où viendront s'inserer des molécules d'eau. 1993. [M |