Cherfils, Jacqueline
Jacqueline Cherfils
Cherfils, Jacqueline 1960-....
VIAF ID: 293021594 ( Personal )
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Works
Title | Sources |
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Activation des petites GTPases à la périphérie des membranes | |
Biochemical and structural characterization of gef inhibitors of ARF and RHO Gtpase. | |
Caractérisation biochimique et structurale d'inhibiteurs des facteurs d'échange des petites protéines G arf et Rho | |
Contribution au développement du logiciel de graphisme moléculaire Manosk application à l'étude d'aspects structuraux de l'Aspartate transcarbamylase de E. coli, modélisation graphique de la fixation des substrats naturels... | |
Developments of the molecular graphics software manosk. application to the study of aspartate carbamoyltransferase from E. coli : modelling of natural substrates binding : role of interfaces in the allosteric transition : modelling of the pars mutation using computer graphics and energy minimization. | |
Développement de méthodologies innovantes pour la caractérisation d'interfaces protéine-protéine et la conception d'inhibiteurs spécifiques : exploration de l'interface protéique de RhoA /ArhGEF1 | |
Développement d'une nouvelle méthode de docking basée sur les mécanismes enzymatiques et guidée par des groupes prosthétiques | |
Étude des mécanismes moléculaires qui contrôlent l'interaction entre EFA6 et ses partenaires | |
ETUDE STRUCTURALE DES PETITES PROTEINES G RAP2A DANS UN COMPLEXE NON CATALYTIQUE AVEC LE GTP ET ARF6 EN COMPLEXE AVEC LE GDP | |
Études cristallographiques du récepteur de l'activateur du plasminogène de type urokinase en complexe avec un peptide antagoniste | |
Fonctionnement des échangeurs phosphatidylsérine / phosphatidylinositol 4-phosphate à l'interface entre le réticulum endoplasmique et la membrane plasmique | |
Functioning of the phosphatidylserine | |
The Golgi associated RAB6 GTPase as a general regulator of post-Golgi secretion | |
Hijacking of cellular small GTPases by bacterial regulators. | |
inhibition of guanine nucleotide exchange factors by small molecules. | |
Membrane binding properties of RAB GTPases | |
Mitochondrial isoform of human LysRs and its role in HIV-1 replication. Characterisation of an Art mutant with differential responses to GEF inhibitors. | |
Molecular mechanisms of rhoGIDs : the rhoGDI3/RhoG/TrioGEF system for future investigations. | |
Molecular mechanisms that control the interaction between EFA6 and its partners. | |
Piratage de GTPases du trafic cellulaire humain par des régulateurs de pathogènes | |
Propriétés de liaison aux membranes des protéines RAB. | |
Regulation and inhibition of the exchange factor EPAC1, a therapeutic target in heart failure. | |
Régulation et inhibition du facteur d'échange EPAC1, une cible thérapeutique dans l'insuffisance cardiaque | |
Rôle de la lysyl-ARNt synthétase mitochondriale humaine dans la réplication du VIH-1 ; Caractérisation de l'inhibition d'un nouveau mutant de la GTPase Arf | |
Rôle du facteur d'initiation eaIF2 dans le démarrage de la traduction chez les eucaryotes et chez les archées | |
Rôles des phosphoinositides dans l'intéraction membranaire de la protéine Rgd1 et la croissance polarisée des levures : étude structurale et interaction par RMN et cristallographie | |
Roles of phosphoinositides in the membrane interaction of the Rgd1 protein and the polarized growth of the yeast : structural study and interaction with NMR and X-Ray diffraction. | |
Structural and dynamic studies of the small GTPase ARF1 by NMR : analysis of nucleotide exchange and studies of ARF1-mytistate and ARF1-ARFGAP1 interaction. | |
Structural biochemistry of small GTPase regulation at the membrane surface. | |
Structural studies on Arf6 and Rab11a : two small G proteins involved in the regulation of intracellular traffic. | |
Structural study of bacterial guanosine monophosphate kinases. | |
Structure et fonction des toxines bactériennes à domaine FIC | |
Study of the intramolecular activation mechanism of the deubiquitinase USP7 | |
Understanding ribosome binding interactions and conformational changes of the EngA bacterial GTPase, a potential target for new antibiotics. |