Jamin, Marc
VIAF ID: 15026656 ( Personal )
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- 200 _ | ‡a Jamin ‡b Marc
- 100 1 _ ‡a Jamin, Marc
- 100 1 _ ‡a Jamin, Marc
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Works
Title | Sources |
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Biochemical characterization of the REC114, MEI4 and IHO1 proteins involved in the initiation of meiotic recombination in the mouse. | |
Caractérisation biochimique des protéines REC114, MEI4 et IHO1 impliquées dans l'initiation de la recombinaison méiotique chez la souris | |
Caractérisation biochimique et structurale de la protéine IFITM3, un facteur de restriction antiviral du système immunitaire inné | |
Caractérisations biophysiques et structurales du complexe de réplication des Rhabdoviridae | |
Cinétique enzymatique | |
Comprendre comment la séparation de phase de deux protéines virales entraîne la formation de compartiments sans membrane | |
Détermination de la relation entre désordre intrinsèque des protéines et fonction biologique : description à l'échelle atomique des trajectoires d'interactions moléculaires par résonance magnétique nucléaire (RMN) et la simulation moléculaire | |
Engineering of neo-lectins and janus lectins. | |
Étude des évènements cinétiques initiaux du repliement de l'apomyoglobine | |
Functional and structural studies of a RNA replication complex of negative sense RNA virus. | |
Fundamentals of enzyme kinetics | |
Hydration water dynamics of the tau protein in its native and amyloid states. | |
Ingénierie de neo-lectines et lectines Janus | |
Interactions des protéines membranaires induites par la lumière avec leur environnement | |
Interactions nanoparticules-protéines : caractérisation de la couronne protéique | |
Interactions of light-driven membrane proteins with their environment. | |
Investigating the role of intrinsic conformational disorder in mumps virus proteins. | |
L'étude de la lipoprotéine à basse densité par microscopie électronique et diffusion neutronique | |
Marquage au deutérium des protéines membranaires et solubles pour la cristallographie neutronique | |
Mécanisme d'action d'un facteur potentiellement pionnier dans la différenciation des cellules souches végétales | |
Mécanismes d'assemblage de la protéine prion de souris | |
Mécanismes moléculaires de la perception de la température ambiante chez les plantes | |
Mechanisms of assembly of the murin prion protein. | |
Molecular characterisation of the recombinant Vesicular Stomatitis Virus- ZEBOV-GP virus, prototype vaccine against Ebola virus | |
Molecular mechanisms of temperature sensing in plants. | |
Molecular mechanisms of the pneumococcal pilus biogenesis. | |
Production of glycosaminoglycans. | |
Rendez-moi Céleste ! | |
Respiratory Syncytial Virus M2-1 protein : structure and interactions with viral and/or cellular partners. | |
Rôle du désordre conformationnel dans les protéines du virus des oreillons | |
The role of a cryptic furin-like cleavage site on Ebola virus replication | |
Role of a potential pioneer factor in the differentiation of plant stem cells. | |
Structural and functional analyses of the interaction of tetherin with the dendritic cell receptor ILT7. | |
Structural basis for AMSH ubiquitine hydrolase regulation. | |
Structural characterization of Orthoparamyxovirinae P and C proteins encoded by overlapping sequences. | |
Structural studies of cyanobacterial anion pump. | |
Structure and dynamics of the bacterial transport systen FhaC/FhaB of Bordetella pertussis and of the replication complex of Rhabdoviridae. | |
Structure et interactions de la lysyl oxydase et de fragments de la matrice extracellulaire | |
Studies of low-density lipoproteins by cryo-electron microscopy and neutron scattering. | |
Study of initial kinetic events of apomyoglobin folding. | |
Time-resolved serial femtosecond crystallography at X-ray free electron lasers to study light-sensitives proteins on the ultra-fast time scale. | |
Time-resolved studies of membrane proteins at fourth generation X-ray synchrotron sources. | |
Understanding how coacervation of two viral proteins drives the formation of membrane-less compartments. | |
Utilisation des lasers à électrons libre pour étudier les protéines photosensibles par cristallographie résolue en temps |